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Kapitel I.I: Anatomie des Muskels

Boris Dragutinovic 1

Mit Hilfe dieses Kapitels I.I. möchte ich Dich in die Grundlagen der Anatomie des Muskels einführen. Dabei wird der gesamte Muskel bis hinunter zur kleinsten kontraktilen Einheit betrachtet. Der Inhalt dieses Kapitels bildet die Grundlage für das Verständnis von Kontraktion, Rekrutierung und anderen Grundlagen des Muskel-Skelett-Systems.

Vom Muskel zur Muskelzelle

Skelettmuskeln bestehen hauptsächlich aus Wasser (75%), aber auch aus Proteinen (20%), die unter anderem die Kontraktion unserer Muskeln ermöglichen. Darüber hinaus werden die Energieträger Fett und Kohlenhydrate sowie anorganische Salze und Mineralien in unseren Muskeln gespeichert (Frontera & Ochala, 2015). Der gesamte Muskel ist von einer Bindegewebsschicht, dem sogenannten Epimysium, umgeben (Abbildung I). Das Epimysium enthält neurovaskuläre Strukturen (z.B. Nerven und Blutgefäße), die den Muskel mit Nährstoffen und Sauerstoff versorgen und ihn über die Aponeurose (Muskel-Sehnen-Übergang) mit der Sehne verbinden. Innerhalb des Muskels bilden einzelne Muskelfasern (=Muskelzellen) ein Muskelfaserbündel. Diese Muskelfaserbündel sind vom Perimysium, einer weiteren Bindegewebsschicht, umgeben. Einzelne Muskelfasern sind vom Endomysium umhüllt und von einer einzelnen Zellmembran (Sarkolemm) umgeben. Die Größe des Muskels wird hauptsächlich durch die Anzahl und Größe der Muskelfasern bestimmt, die typischerweise große Zellen mit 20-100 μm im Durchmesser und bis zu 12 cm Länge sind (Fehrer, 2017). Muskelzellen besitzen mehrere Zellkerne, wobei die Zellkerne oft in der Peripherie der Muskelfaser liegen und sich hauptsächlich um die neuromuskuläre Spalte herum konzentrieren.

Figure 1. Struktur eines menschlichen Muskels. Essentials of Human Anatomy and Physiology, 9eby Elaine N. MariebCopyright © 2009 Pearson Education, Inc.,publishing as Pearson Benjamin Cummings].

Im Inneren einer Muskelfaser

Ohne die Berücksichtigung von Wasser, bestehen Muskelzellen hauptsächlich aus einer Vielzahl von Proteinen und dem Sarkoplasma. Durch die hochorganisierte Anordnung der Proteine in der Muskelfaser entstehen so genannte Querstreifen. Diese Querstreifen, die senkrecht zur Längsachse der Muskelfaser verlaufen, bestehen abwechselnd aus A-Banden (anisotrop) und I-Banden (isotrop). Einzelne Muskelfasern enthalten Milliarden von Myofibrillen, die sich aus Myofilamenten zusammensetzen. Innerhalb der Myofibrille werden zwei verschiedene Filamente unterschieden: das dicke Filament (hauptsächlich aus Aktin) und das dünne Filament (hauptsächlich aus Myosin). Diese beiden Proteine und ihre Überlappung sind hauptsächlich für die Querstreifenbildung innerhalb der Muskelfaser verantwortlich. Die A-Bande wird durch das dicke Filament definiert, das sich mit einer Länge von 1,6 μm vom Anfang bis zum Ende der A-Bande erstreckt. Die dünnen Filamente sind etwa 1,0 μm lang, wobei die Länge zwischen verschiedenen Muskeln variiert. Sie sind über die Z-Scheibe miteinander verbunden. Die dicken Filamente sind an ihren Enden über die M-Linie miteinander verbunden. In der so genannten H-Zone, die in der Mitte der dicken Filamente liegt, überschneiden sich die dünnen und dicken Filamente nicht. Im Rest der Zelle kommt es hingegen zur Überlappung der beiden Filamente.

Sowohl das dünne als auch das dicke Filament sind in einem hexagonalen Gitter angeordnet. So ist jedes dünne Filament von drei dicken Filamenten und jedes dicke Filament von sechs dünnen Filamenten umgeben. Das Zusammenwirken der beiden Filamente über sogenannte Querbrücken führt zu Verkürzungen und damit zur Generierung von Kräften. Dies geschieht durch die kleinste kontraktile Einheit des Muskels, dem Sarkomer. Die Myofibrillen bestehen aus Tausenden von Sarkomeren mit einer Länge von etwa 2,0-2,2 μm, die sich zwischen den Z-Scheiben befinden. Die häufigsten Proteine sind Myosin und Aktin, wobei Aktin der „molekulare Motor“ ist. Die Sarkomere und das Sarkoplasma enthalten auch viele andere Proteine mit wichtigen Funktionen (Ottenheijm & Granzier, 2010). Tropomyosin, das mit dem Aktin-Filament assoziiert ist, spielt eine entscheidende Rolle bei der Kontraktion von Muskeln (Frontera & Ochala, 2015). Titin, ein lang-elastisches Protein, bindet an die Z-Scheiben, stabilisiert die Muskelzelle und ist auch an der Krafterzeugung beteiligt (Monroy et al., 2012).

Figure 2. Struktur einer einzelnen Muskelfaser. Fehrer, 2017, Figure 3.5.3.

Sarkotubuläres System

Um die Erregbarkeit der Muskezelle gewährleisten zu können, enthält das Sarkoplasma ein transversales Röhrensystem (T-Tubuli) und das sarkoplasmatische Retikulum (SR) (Abbildung 3). Die T-Tubuli sind Einstülpungen des Sarkolemm, die das Aktionspotential über das Sarkolemm in das Innere der Zelle transportieren. Die T-Tubuli sind mit dem sarkoplasmatischen Retikulum verbunden, welches die einzelnen Myofibrillen umgibt. Die SR besteht aus dem longitudinalen SR und den terminalen Zisternen, die mit den T-Tubuli in Kontakt stehen. Das longitudinale SR verbindet die Zisternen mit den Sarkomeren. Die Kombination von zwei Zisternen und einem T-Tubulus wird als Triade bezeichnet. Pro Sarkomer werden zwei Triaden gebildet, die am Übergang zwischen der A- und der I-Bande auftreten.

Figure 3. Structure of the sarcutubular system. Fehrer, J. (2017), Figure 3.5.4.

Das sarkutubuläre System wird im Kapitel über Muskelaktivierung noch einmal genauer betrachtet. Anatomie und Funktionalität der Muskeln sind eng miteinander verknüpft, so dass die anatomischen Grundlagen auch in den folgenden Kapiteln über Muskelkontraktion, Muskelfasertypen und alle anderen Themen rund um die Muskulatur eine entscheidende Rolle spielen werden.

Literatur

Exeter, D. & Connell, D. A. (2010). Skeletal muscle: functional anatomy and pathophysiology. Seminars in musculoskeletal radiology, 14(2), 97–105. https://doi.org/10.1055/s-0030-1253154.

Feher, J. (2017). Contractile Mechanisms in Skeletal Muscle. In Quantitative Human Physiology: An Introduction.

Frontera, W. R. & Ochala, J. (2015). Skeletal muscle: a brief review of structure and function. Calcified Tissue International, 96(3), 183–195. https://doi.org/10.1007/s00223-014-9915-y.

Monroy, J. A., Powers, K. L., Gilmore, L. A., Uyeno, T. A., Lindstedt, S. L. & Nishikawa, K. C. (2012). What is the role of titin in active muscle? Exercise and sport sciences reviews, 40(2), 73–78. https://doi.org/10.1097/JES.0b013e31824580c6.

Ottenheijm, C. A. C. & Granzier, H. (2010). Lifting the nebula: novel insights into skeletal muscle contractility. Physiology (Bethesda, Md.), 25(5), 304–310. https://doi.org/10.1152/physiol.00016.2010.

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